TCR’s lijken sterk op het Fab-deel van BCR’s. Een TCR is opgebouwd uit een α- en een β-keten. Deze keten bestaat uit een constant een een variabel deel. Er bestaan ook TCR’s die zijn opgebouwd uit een γ- en een δ- keten. γ:δ T cellen komen veel minder voor dan α:β T cellen. γ:δ T cellen zijn niet beperkt tot het herkennen van peptides gebonden aan MHC-moleculen.

Variatie in TCR ontstaat door somatische recombinatie (analoog aan ontstaan BCR). RAG enzyemen zijn hierbij essentieel. De α-keten bestaat uit een V en een J segment. De β-keten uit een V, D en J segement.

Een TCR associeert met verschillende eiwitten (CD3 complex: CDε, CDδ en CDγ; ζ-keten) om een T-cel receptor complex te vormen. Deze associatie is nodig om op het celmembraan te komen en voor signaaltransductie.

Een naïve T-cel moet in secundaire lymfoïde organen (bijv. lymfeklier) binden aan antigenen gepresenteerd door macrofagen en DC’s, om een effector T-cel te worden. Gebeurt dit niet dan verlaten de antigenen de lymfeklier via de efferent (afvoerende) lymfatische vaten.

DC’s nemen antigeen op. Hierdoor kunnen zij, als zij d.m.v. hun TLR pathogene structuren herkennen, matuur worden. DC’s die matuur worden/zijn gaan via een drainerend lymfatisch vat naar de lymfeklier waar zij antigeen presenteren.

Een lymfocyt migreert als volgt de lymfeklier in:

1. Een lymfocyt rolt over de endotheelcellen de HEV door binding van adhesiemoleculen (L-selectin op lymfocyt).

2. LFA-1 wordt geselectederd doordat chemokines die gebonden zijn aan de endotheelcellen binden aan een chemokinereceptor op de lymfocyt.

3. LFA-1 bindt sterk aan ICAM-1.

4. Het lymfocyt transmigreert, gaat tussen de endotheelcellen door, de lymfeklier in.

De B-celreceptor is een antilichaam (= immunoglobuline) dat op het celmembraan van een B-cel staat. Een

belangrijk verschil tussen een B-cel receptor en een TCR is dat een TCR alleen peptides herkent, terwijl een antilichaam, naast dat deze een bepaald eiwit herkent ook een effector molecuul is.

Een antilichaam is opgebouwd uit twee lichte en twee zware ketens. Zowel de lichte als de zware keten is op zijn beurt weer opgebouwd uit domeinen:

o De zware keten bestaat uit vier of 5 domeinen: drie of vier hiervan zijn constant en één is variabel.

o De lichte keten bestaat uit twee domeinen. Één van deze domeinen is variabel.

In de hinge regio zijn de twee zware ketens van een antilichaam verbonden door middel van disulfide bindingen. De hinge regio zorgt voor flexibiliteit van het antilichaam.

Als een immunoglobuline in drie delen opgesplitst wordt, door het bij de bindingen bij de hinge regio te verbreken onstaat twee keer een Fab (het deel wat de variabele delen bevat) en één keer een Fc deel.

Er bestaan twee verschillende lichte ketens, namelijk een κ en een λ lichte keten.

Er bestaan vijf verschillende zware ketens. Bij elke type zware keten hoort een type immunoglobuline. De verschillende typen immunoglobulines zijn:

- IgA, aanwezigheid α zware keten

- IgM, aanwezigheid μ zware keten, eerstgemaakte antilichaam

- IgG, aanwezigheid γ zware keten, meest voorkomend antilichaam

- IgD, aanwezigheid δ zware keten

- IgE, aanwezigheid ε zware keten, aanpak parasitaire infecties, betrokken bij allergische reacties

De variabele domeinen van een antilichaam bevatten drie regio’s die heel erg variabel zijn. Deze regio’s zijn met name betrokken bij binding en worden hyper variabele regionen genoemd.

Sommige antilichamen herkennen een lineair epitoop (epitoop bestaande uit aminozuren die direct met elkaar

verbonden zijn), andere een discontinu epitoop (epitoop bestaande uit aminozuren die niet direct met elkaar verbonden zijn).

Antilichamen worden zowel in onderzoek als als therapie toegepast. Antilichamen kunnen gemaakt worden met behulp van hybridoma, dat zijn cellen die ontstaan zijn na een fusie tussen een kanker- en een B-cel.

Probleem bij het gebruiken antilichamen voor klinische toepassingen is dat de antilichamen (vaak met een dierlijke oorsprong) door het menselijk lichaam worden afgebroken. Om dit probleem op te lossen kan een chimeric antilichaam gevormd worden (variabele delen van dier, rest menselijk), een gehumaniseerd antilichaam of humaan antilichaam (volledig menselijk antilichaam gemaakt door bijv. muizen).